פאָרמירונג, וויסנשאַפט
מאָנאָמערס פּראָטעינס זענען וואָס ענין? וואָס זענען די מאָנאָמערס פון פּראָטעינס?
פּראָטעינס זענען בייאַלאַדזשיקאַל פּאָלימערס מיט קאָמפּלעקס סטראַקטשערז. זיי האָבן אַ הויך מאָלעקולאַר וואָג און צונויפשטעלנ זיך פון די אַמינאָ זויער פּראַסטעטיק גרופּעס רעפּריזענטיד דורך וויטאַמינס, ליפּיד און קאַרבאָוכיידרייט ינקלוזשאַנז. פּראָטעינס מיט קאַרבאָוכיידרייץ, וויטאַמינס, ליפּידס אָדער מעטאַלס, גערופֿן קאַמפּאַונד. בלויז פּשוט פּראָטעינס קאַמפּאָוזד פון אַמינאָ אַסאַדז זיך איינגעשריבן צוזאַמען דורך פּעפּטייד קייטן.
פּעפּטיידז
ניט קיין ענין וואָס סטרוקטור האט אַ מאַטעריע פון פּראָטעין מאָנאָמערס זענען אַמינאָ אַסאַדז. די פאָרעם די גרונט פּאָליפּעפּטידע קייט, וואָס איז דעמאָלט שייפּט אָדער גלאַביאַלער פּראָטעין פיבריל ביניען. ווען דעם פּראָטעין קענען זיין סינטיסייזד בלויז אין לעבעדיק געוועב - אין פאַבריק, באַקטיריאַל, פונגאַל, כייַע און אנדערע סעלז.
דער בלויז אָרגאַניזאַמז וואָס קענען נישט פאַרבינדן מאָנאָמערס פּראָטעינס, ווירוסעס און פּראָטאָזאָאַ זענען באַקטיריאַ. אַלע די אנדערע זענען טויגעוודיק פון מאָלדינג די סטראַקטשעראַל פּראָטעינס. אבער וואָס סאַבסטאַנסיז זענען מאָנאָמערס, פּראָטעינס, און ווי זיי זענען געגרינדעט? דעם און פּראָטעין ביאָסינטהעסיס, אַ פּאָליפּעפּטידע, און די פאָרמירונג פון אַ קאָמפּלעקס פּראָטעין סטרוקטור פון אַמינאָ אַסאַדז און זייער פּראָפּערטיעס, זען ווייטער.
איין מאַנאַמער פון דער פּראָטעין מאַלאַקיול איז קיין אַלף-אַמינאָ זויער. אין דעם פאַל, דער פּראָטעין - אַ פּאָליפּעפּטידע קייט פון לינגקט אַמינאָ אַסאַדז. דיפּענדינג אויף די נומער פון אַמינאָ אַסאַדז ינוואַלווד אין זייַן פאָרמירונג זענען ייסאַלייטאַד דיפּעפּטידעס (צוויי רעזאַדוז), אַ טריפּעפּטידע (3), אָליגאָפּעפּטידעס (מיט 2-10 אַמינאָ אַסאַדז) און פּאָליפּעפּטידעס (אַ פּלוראַליטעט פון אַמינאָ אַסאַדז).
איבערבליק פון די סטרוקטור פון פּראָטעינס
פּראָטעין ערשטיק ביניען זאל זיין אַ ביסל מער קאָמפּליצירט - די צווייטיק, מער קאָמפּליצירט - טערשערי, און רובֿ קאָמפּלעקס - קוואַטערנאַרי.
די ערשטיק סטרוקטור - עס איז אַ פּשוט קרייַז וואָס דורך אַ פּעפּטייד בונד (גלויבנס-נה) קאָננעקטעד מאָנאָמערס פּראָטעינס (אַמינאָ אַסאַדז). צווייטיק סטרוקטור - עס איז אַ אַלף-כיליקס אָדער ביתא-בלאַט. טערשערי - דאָס איז אַפֿילו מער קאָמפּליצירט דרייַ-דימענשאַנאַל סטרוקטור פון דער פּראָטעין, וואָס איז געגרינדעט פֿון ריסייקאַלד רעכט צו דער פאָרמירונג פון קאָוואַלענט, ייאַניק און הידראָגען קייטן און הידראָפאָביק ינטעראַקשאַנז.
די קוואַטערנאַרי סטרוקטור איז זייער קאָמפּליצירט און מאָדנע ריסעפּטער פּראָטעינס ליגן אויף צעל מעמבריינז. דעם סופּראַמאָלעקולאַר (פעלד) ביניען געגרינדעט רעכט צו פאַרבאַנד פון עטלעכע מאַלאַקיולז מיט טערשערי סטרוקטור, סאַפּלאַמענטאַד מיט קאַרבאָוכיידרייט, ליפּיד, אָדער וויטאַמין גרופּעס. אין דעם פאַל, ווי אין די ערשטיק, צווייטיק און טערשערי סטראַקטשערז פון פּראָטעינס מאָנאָמערס זענען אַלף-אַמינאָ אַסאַדז. זיי זענען אויך זיך איינגעשריבן דורך פּעפּטייד קייטן. דער בלויז חילוק איז אין די ביניען קאַמפּלעקסיטי.
אַמינאָ אַסאַדז
דער בלויז מאָנאָמערס פּראָטעין מאַלאַקיולז זענען אַלף-אַמינאָ אַסאַדז. עס זענען בלויז 20, און זיי זענען קוים דער יסוד פון לעבן. די ימערדזשאַנס פון אַ פּעפּטייד בונד, פּראָטעין סינטעז איז געווען מעגלעך. א פּראָטעין זיך דעמאָלט אנגעהויבן צו דורכפירן ביניען-מאָלדינג, ריסעפּטער, ענזיים, אַריבערפירן, מעדיאַטאָר און אנדערע פֿעיִקייטן. רעכט צו דעם לעבעדיק גוף פונקציאָנירן און קענען זיין ריפּראַדוסט.
לויטער אַלף-אַמינאָ זויער איז אַ אָרגאַניק קאַרבאָקסיליק זויער בעת אַ אַמינאָ גרופּע קאָננעקטעד צו די אַלף-טשאַד אַטאָם. לעצטע ליגן ווייַטער צו די קאַרבאָקסיל גרופּע. אזוי מאָנאָמערס פון פּראָטעינס זענען באטראכט ווי אָרגאַניק סאַבסטאַנסיז, אין וואָס די וואָקזאַל טשאַד אַטאָם און טראגט אַ אַמינע און אַ קאַרבאָקסיל גרופּע.
קאָמפּאָונד פון אַמינאָ אַסאַדז אין די פּעפּטיידז און פּראָטעינס
אַמינאָ אַסאַדז זיך איינגעשריבן צו דימערס, טרימערס און פּאָלימערס דורך אַ פּעפּטייד בונד. עס איז געגרינדעט דורך קליוואַדזש פון הידראָקסיל (-אָה) גרופּע פון די קאַרבאָקסיל חלק פון איין אַלף-אַמינאָ זויער און הידראָגען (ה) - אַמינאָ גרופּע פון אן אנדער אַלף-אַמינאָ אַסאַדז. די ינטעראַקשאַן פון וואַסער איז שפּאַלטן אַוועק, און בלייבט ביי די קאַרבאָקסי טערמינוס חלק פון די C = אָ מיט אַ פּאָטער עלעקטראָן רעזאַדו לעבן די קאַרבאָקסיל טשאַד. אין אן אנדער אַמינאָ זויער רעזאַדו האט (נה) מיט אַ בנימצא פּאָטער ראַדיקאַל ביי די ניטראָגען אַטאָם. דעם אַלאַוז איר צו פאַרבינדן די צוויי ראַדאַקאַלז צו פֿאָרמירן אַ בונד (קאָנה). עס איז גערופֿן אַ פּעפּטייד.
וועריאַנץ פון אַלף-אַמינאָ אַסאַדז
גאַנץ באקאנט 23 אַלף-אַמינאָ אַסאַדז. זיי זענען דערלאנגט ווי אַ רשימה פון: גלייסין, וואַלינע, אַלאַנינע, יסאָלעוסינע, לעוסינע, גלוטאַמייט, אַספּאַרטאַטע, אָרניטהינע, טהרעאָנינע, סערינע, לייסין, סיסטינע, סיסטעינע, פענילאַלאַנינע, מעטהיאָנינע, טיראָסינע, פּראָלינע, טריפּטאָפאַן, הידראָקסיפּראָלינע, אַרגינינע, היסטידינע, אַספּאַראַגינע און גלוטאַמינע. דיפּענדינג אויף צי זיי קענען זיין סינטיסייזד דורך די מענטשלעך גוף, די אַמינאָ אַסאַדז זענען צעטיילט אין יקערדיק און נאָנעססענטיאַל.
דער באַגריף פון יקערדיק און נאָנעססענטיאַל אַמינאָ אַסאַדז
ינטערטשיינדזשאַבאַל די מענטשלעך גוף קענען סינטאַסייז, בשעת יקערדיק זאָל קומען בלויז מיט עסנוואַרג. אזוי ביידע יקערדיק און נאָנעססענטיאַל אַסאַדז זענען וויכטיק פֿאַר פּראָטעין ביאָסינטהעסיס, ווייַל אָן זיי די סינטעז קענען ניט זיין געענדיקט. אָן אַ איין אַמינאָ זויער, אַפֿילו אויב אַלעמען אַנדערש איז פאָרשטעלן, עס איז אוממעגלעך צו בויען די פּראָטעין אַז די צעל איז required צו דורכפירן זייַן פֿעיִקייטן.
איין טעות אין קיין פון די ביאָסינטהעטיק טריט - און דער פּראָטעין איז ומפּאַסיק, ווייַל עס וועט ניט זיין ביכולת צו טרעפן די געבעטן סטרוקטור רעכט צו ווייאַליישאַנז פון די עלעקטראָן געדיכטקייַט און די ינטעראַטאָמיק ינטעראַקשאַנז. ווייַל יומאַנז (און אנדערע אָרגאַניזאַמז), עס איז וויכטיק צו פאַרנוצן פּראָטעין עסנוואַרג, וואָס אַנטהאַלטן די יקערדיק אַמינאָ אַסאַדז. זייער אַוועק אין די דיעטע לידז צו אַ נומער פון פּראָטעין מאַטאַבאַליזאַם דיסאָרדערס.
דער פּראָצעס פון פאָרמירונג פון די פּעפּטייד בונד
דער בלויז פּראָטעין מאָנאָמערס זענען אַלף-אַמינאָ אַסאַדז. זיי זענען קאָננעקטעד ביסלעכווייַז אין די פּאָליפּעפּטידע קייט, די ביניען פון וואָס איז סטאָרד אין שטייַגן אין די גענעטיק קאָד פון דנאַ (אָדער רנאַ, ווען וויוד באַקטיריאַל ביאָסינטהעסיס). אין דעם פאַל, דער פּראָטעין - אַ שטרענג סיקוואַנס פון אַמינאָ זויער רעזאַדוז. דעם קייט איז עריינדזשד אין אַ זיכער ביניען, אַרבעטן אין אַ PRE-פּראָוגראַמד צעל פֿונקציע.
-סטאַגע סיקוואַנס פון פּראָטעין ביאָסינטהעסיס
דער פּראָצעס פון פאָרמירונג פון דער פּראָטעין באשטייט פון אַ קייט פון סטאַגעס: רעפּלאַקיישאַן פּלאַץ דנאַ (אָדער רנאַ) סינטעז פון רנאַ טיפּ אינפֿאָרמאַציע, רעזולטאַט עס צו די סיטאָפּלאַסם פון דער צעל קערן, די קאַמפּאַונד מיט די ריבאָסאָמע און גראַדזשואַל אַטאַטשמאַנט פון די אַמינאָ זויער רעזאַדוז אַז זענען סאַפּלייד אַריבערפירן רנאַ. א מאַטעריע וואָס איז אַ פּראָטעין מאַנאַמער פּאַרטיסאַפּייץ אין די ענזיימאַטיק קליוואַדזש אָפּרוף פון אַ הידראָקסיל גרופּע און אַ הידראָגען פּראָטאָן, און דעמאָלט דזשאָינס די עקסטענסיבלע פּאָליפּעטידנוי קייט.
אַזוי באקומען פּאָליפּעפּטידע קייט, וואָס איז שוין אין די סעליאַלער ענדאָפּלאַסמיק רעטיקולום איז אָרדערד אין אַ זיכער פּרידיטערמינד סטרוקטור און סאַפּלאַמענטאַד קאַרבאָוכיידרייט אָדער ליפּיד מאָיעטי ווען required. דעם פּראָצעס איז גערופֿן "מאַטשוריישאַן" פון דער פּראָטעין, נאָך וואָס ער געשיקט צו די אַריבערפירן סיסטעם פון דער צעל צו די דעסטיניישאַן.
פֿעיִקייטן סינטיסייזד פּראָטעינס
מאָנאָמערס פון פּראָטעינס זענען אַמינאָ אַסאַדז דארף צו בויען זייער ערשטיק ביניען. צווייטיק, טערשערי און קוואַטערנאַרי סטרוקטור זיך איז שוין געגרינדעט, אָבער מאל אויך ריקווייערז דעם אָנטייל פון ענזימעס און אנדערע סאַבסטאַנסאַז. אבער, זיי זענען ניט מער דער הויפּט, כאָטש עס איז ימפּעראַטיוו אַז די פּראָטעינס דורכפירן זייער פֿונקציע.
אַמינאָ זויער, וואָס איז אַ פּראָטעין מאַנאַמער זאל האָבן קאַרבאָוכיידרייט אַטאַטשמאַנט ווייזט, מעטאַלס אָדער וויטאַמינס. בילדונג טערשערי אָדער קוואַטערנאַרי סטרוקטור מאכט עס מעגלעך צו געפינען מער ערטער פֿאַר דעם אָרט פון די ינסערטאַד גרופּעס. דעם אַלאַוז פֿאַר אַ דעריוואַט פון די פּראָטעין, וואָס שפּילט די ראָלע פון דער ענזיים, ריסעפּטער, טראַנספּאָרטער סאַבסטאַנסיז אין די צעל אָדער אויס פון, אַ יממונאָגלאָבולין, אַ סטראַקטשעראַל קאָמפּאָנענט פון צעל מעמבריינז אָדער אָרגאַנעללעס, מוסקל פּראָטעין.
פּראָטעינס זענען געגרינדעט פֿון אַמינאָ אַסאַדז, זענען די בלויז יקער פון לעבן. און הייַנט עס איז געגלויבט אַז לעבן איז אויפֿגעשטאַנען נאָר נאָך די אויסזען פון אַמינאָ אַסאַדז, און רעכט צו זייַן פּאַלימעראַזיישאַן. נאָך אַלע, די ינטערמאָלעקולאַר ינטעראַקשאַן פון פּראָטעינס איז די אָנהייב פון לעבן, כולל ינטעליגענט. אַלע אנדערע בייאָוקעמיקאַל פּראַסעסאַז, כולל ענערגיע, זענען נייטיק פֿאַר די מעקייַעם פון דער פּראָטעין ביאָסינטהעסיס, און ווי אַ רעזולטאַט, די ווייַטער קאַנטיניויישאַן פון לעבן.
Similar articles
Trending Now